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Neues aus der Welt der Wissenschaft |
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Forscher entschlüsseln "molekularen Scharfmacher" |
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| | | Ein internationales Forscherteam hat die dreidimensionale Struktur von Furin geklärt - einem Protein, das an so gefährlichen Krankheiten und Infektionen wie AIDS, Ebola oder Anthrax beteiligt ist. |
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Deutsche Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie veröffentlichten ihre Ergebnisse gemeinsam mit amerikanischen und britischen Kollegen im Fachmagazin "Nature Structural Biology". Furin stellt demnach ein interessantes Zielmolekül für Medikamente dar.
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Furin aktiviert zahlreiche wichtige Eiweißstoffe
Furin kommt überall im Körper vor und sorgt dafür, dass zahlreiche andere Proteine ihre natürlichen Funktionen ausüben können. Es überführt andere Proteine, die als inaktive Vorstufen in den Zellen vorliegen, in ihre biologisch aktive Form. Hierzu spaltet es entweder diese Vorstufen oder verkürzt sie an einem Ende, indem es die Aminosäurenkette des Proteins an einer ganz bestimmten Stelle durchtrennt (Proteolyse). |
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Ebola, AIDS, Anthrax, Diphtherie, Krebsentstehung ... |
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Bei einer Reihe von gefährlichen Krankheiten wie Ebola, AIDS, Anthrax und Diphtherie benutzen Bakterien und Viren das Protein Furin aus den Säugetierzellen, um ihre Strategien - mit fatalen Folgen für den Infizierten - in Gang zu setzen. Bei einer Infektion verwenden sie den Eiweißstoff dazu, ihre Proteinvorstufen in aktive Proteine umzuwandeln:
Erst dadurch wird beispielsweise bei Anthrax und Diphtherie die Aktivierung und Aufnahme der Erregergifte in die Zelle möglich. Doch Furin kann auch an einer fehlerhaften Aktivierung körpereigener Proteine beteiligt sein, was dann zur Entstehung von Krebs oder der Alzheimerschen-Krankheit führt.
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3-D-Struktur geklärt |
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| Modell der kristallinen Struktur der Proteinase Furin (rot) mit einem Hemmstoff im aktiven Zentrum (gelb). |
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Den Forschern ist es nun gelungen, das Furin-Protein aus der Maus zu kristallisieren und seine dreidimensionale Struktur mit Hilfe der Röntgengenstrukturaufklärung zu bestimmen. Sie ermögliche den Forschern tiefe Einblicke in die verschiedenen Bereiche des Proteins, berichten die Max-Planck-Wissenschaftler in einer Aussendung.
Auch neue Ansatzpunkte für die medizinische Forschung und die Entwicklung von Medikamenten erwarten sich die Forscher: Gelingt es nämlich Hemmstoffe zu finden, die genau in das aktive Zentrum von Furin passen und dieses blockieren, könnte man die - gefährliche - Spaltung der Zielmoleküle verhindern.
"Eine Blockade von Furin durch genau angepasste Hemmstoffe würde bei einer Infektion die Reifung der bakteriellen oder viralen Proteine verhindern und so den tödlichen Verlauf einer Infektion verhindern, den Verlauf einer Krankheit abschwächen bzw. ihre Heilung beschleunigen", heißt es in der Aussendung.
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01.01.2010 |
