Host-Info
Barbara Hinterstoisser
Institut für Chemie, Universität für Bodenkultur Wien
 
ORF ON Science :  Barbara Hinterstoisser :  Medizin und Gesundheit .  Leben 
 
Von der Hormonsynthese bis zur Immunantwort  
  Für seine Untersuchungen auf dem Gebiet der Peroxidase-Enzyme erhält Christian Obinger (BOKU) den Novartis-Preis für Biochemie.

 
Stoffwechselprozesse
Peroxidasen sind Enzyme, die man in Lebewesen aller Entwicklungsstufen findet. Sie wirken in allen zentralen Stoffwechselprozessen, bei denen Sauerstoff umgesetzt wird.

Sauerstoff spielt eine zentrale Rolle für unser Leben. Pflanzen produzieren Sauerstoff mittels Photosynthese und tierische Organismen wiederum verbrauchen Sauerstoff letztendlich für die Verbrennung ihrer Nahrungsstoffe.
Doch die Nutzung und Produktion von Sauerstoff ist zahlreichen unerwünschten Nebenreaktionen begleitet. So entstehen im Körper aus Sauerstoff unter anderem Wasserstoffperoxid und sogenannte Sauerstoffradikale (z.B. Superoxid), die toxisch sind.
Erst durch die Entwicklung spezieller Mechanismen zur Entsorgung dieser Stoffe wurde der Fortschritt in der Evolution möglich. Proteinstammbäume zeigen, daß bereits sehr früh spezielle Proteine zur Entsorgung von Wasserstoffperoxid entstanden, sogenannte Peroxidasen und Katalasen.
Peroxidaseforschung an der BOKU
aktives Zentrum eines Häm-proteins
Die Arbeitsgruppe um Christian Obinger am Institut für Chemie der Universität für Bodenkultur (BOKU) beschäftigt sich mit der Aufklärung des Reaktionsmechanismus und der physiologischen Rolle dieser Enzyme. Untersucht werden sowohl einfache bakterielle Peroxidasen, als auch Enzyme aus höheren Organismen, deren physiologische Rolle zum Teil noch unverstanden ist.

Ein Schwerpunkt der Forschung ist die Untersuchung humaner Peroxidasen. Für seine Forschungsarbeiten erhält Christian Obinger am 26 Jänner 2001 den Novartis-Preis 2000 für Biochemie.
->   Insitut für Chemie, Häm-Protein Forschungsgruppe
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Peroxidasen
Die Peroxidasen findet man in Lebewesen aller Entwicklungsstufen. Sie entsorgen Wasserstoffperoxid durch Umwandlung in Wasser bei gleichzeitiger Oxidation eines Cosubstrates.

So entsorgen Ascorbat Peroxidasen in höheren Pflanzen Wasserstoffperoxid mit Hilfe des Cosubstrates Ascorbinsäure. Die chemische Natur der Cosubstrate reicht von aromatischen Verbindungen über Halogeniden zu Metallionen und dementsprechend vielfältig ist die Variabilität der von Peroxidasen katalysierten Reaktionen.

Vielfach steht nicht mehr die Entsorgung von Wasserstoffperoxid im Mittelpunkt der Reaktion, sondern die Produktion eines bestimmten Reaktionsproduktes aus diesen Cosubstraten mit Hilfe von Wasserstoffperoxid. So wird z.B. in höheren Pflanzen von bestimmten Peroxidasen eines der häufigsten Biopolymere der Erde, nämlich Lignin, gebildet.


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Biosynthese von Schildrüsenhormonen
Für die Funktion der Schilddrüse spielt die Thyroid Peroxidase eine wichtige Rolle. Das Enzym überführt mit Hilfe von Wasserstoffperoxid Iodid in eine reaktive Form, die die Aminosäure Tyrosin iodiert und modifiziert.

So ist Thyroid Peroxidase an der Biosynthese von zwei miteinander verwandten Schilddrüsenhormonen beteiligt. Anomale Konzentrationen dieser Hormone sind beim Menschen eine relativ häufige Krankheitsursache und die Rolle der Thyroid Peroxidase bei diesen Fehlfunktionen ist nicht geklärt.
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Humane Myeloperoxidase
 
Funktion der humanen Myeloperoxidase

Immunantwort
Die Abwehr körperfremder Stoffe ist eine weitere Aufgabe von drei anderen bekannten Peroxidasen des Menschen. Die Enzyme können Halogenide in starke Oxidationsmittel umwandeln, die z.B. in den Körper eingedrungene Mikroorganismen zerstören.

So vermittelt Lactoperoxidase im Speichel, der Tränenflüssigkeit und der Milch bakterizide Wirkung, während Eosinophile Peroxidase und Myeloperoxidase von bestimmten im Blut zirkulierenden Leukocyten gespeichert werden. Diese weißen Blutzellen nehmen Fremdkörper (Bakterien, Viren usw.) in ihr Inneres durch sogenannte Phagocytose auf und zerstören sie.
 
 
 
ORF ON Science :  Barbara Hinterstoisser :  Medizin und Gesundheit .  Leben 
 

 
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