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Neues aus der Welt der Wissenschaft |
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Innsbrucker Forscher entschlüsseln Transportprotein |
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| | | Wie gelangen wasserunlösliche Moleküle durch das wässrige Zellplasma an ihren Zielort? Innsbrucker Forscher haben nun - gefördert vom FWF - ein neues Protein identifiziert, das diesen Transport ermöglicht. |
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Eine Frage des Transports |
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Alle Organismen müssen eine Vielzahl von Molekülen handhaben, die in Wasser oder biologischen Flüssigkeiten nicht oder nur schwer löslich sind. Dazu besitzen sie ein ausgeklügeltes System an Binde- und Transportproteinen für diese Moleküle.
Eine Gruppe dieser Proteine sind die so genannten "Lipocaline": Im Gegensatz zu anderen Binde- und Transportproteinen wie den bekannten HDL- und LDL-Lipoproteinen - sie befördern Cholesterin ausschließlich in Organismen mit einem Blutsystem - können diese kleinen Proteine, die man bei allen Lebewesen findet, eine Reihe an verschiedenen Molekülen wie Hormone oder Geschmacksstoffe binden und transportieren.
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Menschliche Molekülversion indentifiziert |
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Die Struktur und die biochemischen Eigenschaften der Lipocaline sind bereits gut untersucht. Sehr wenig weiß man bislang jedoch über die biologische Wirkungsweise dieser Proteine.
Zudem war bisher völlig unklar, wie diese Binde- und Transportproteine in die Zelle gelangen und was dort mit den gebundenen Molekülen passiert.
Der Molekularbiologe Bernhard Redl hat sich nun gemeinsam mit seinem Forschungsteam vom Innsbrucker Institut für Molekularbiologie diesem Thema angenommen.
"Es ist uns gelungen, ein Rezeptorprotein für diese Lipocaline beim Menschen zu identifizieren", erklärt der Wissenschaftler das vom FWF geförderte Projekt.
"Wir konnten herausfinden, dass der als LIMP - lipocalin-interagierendes Membranprotein - bezeichnete Rezeptor das an das Lipocalin gebundene wasserunlösliche Molekül durch die Aufnahme von einzelnen Partikeln in die Zelle bringt.¿
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Rezeptor greift auf Transportsystem der Zelle zurück |
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Die Untersuchungen der Forscher zeigen zudem, dass dieses Rezeptorprotein direkt mit dem intrazellulären Transportsystem interagiert.
"Der Lipocalinrezeptor bindet an ein spezifisches Motorprotein in der Zelle, das die Ladung - Lipocalin und Molekül - in einen bestimmten Bereich der Zelle transportiert. Dort wird das an das Lipocalin gebundene Molekül freigesetzt und weiter verwertet."
In weiteren Untersuchungen wollen Redl und sein Team die biologische Funktion von LIMP noch genauer entschlüsseln.
Eva-Maria Gruber, Universum Magazin
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01.01.2010 |
