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Raffinierte Schadstoffabwehr in Tränenflüssigkeit  
  Innsbrucker Forscher haben eine raffinierte Schadstoffabwehr in der Tränenflüssigkeit nachgewiesen. Bestimmte Proteine hindern demnach nicht nur Bakterien, sondern auch Pilze am Wachstum.  
Das teilte die Medizinische Universität Innsbruck am Dienstag mit. Sowohl Bakterien als auch Pilze brauchen demnach Eisen zum Wachstum und produzieren dazu Siderophore, um das Eisen nutzen zu können.

Die so genannten Tränen-Lipocaline (TL) "rauben" nun den Bakterien und Pilzen diese Siderophore, so dass sie sich nicht weiter vermehren können.
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Lipocaline: Trichterförmige Bindeproteine
Die Lipocaline gehören zu einer Gruppe kleiner Bindeproteine, die praktisch in allen Lebewesen vorkommen. Sie sind trichterförmig gebaut und können in diesem Trichter wasserunlösliche (hydrophobe) Substanzen aufnehmen, mit einer Art Deckel verschließen und über das Andocken an Rezeptorproteine in die Zellen befördern. Dieser Aufwand ist nötig, da jede Zelle viele Arten von hydrophoben Molekülen verarbeiten muss, die in der wässrigen Zellflüssigkeit nicht löslich sind.
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TL nehmen mikrobielle Siderophore auf
Wie die Tiroler Forscher herausfanden, nehmen die TL die mikrobiellen Siderophore auf und transportieren sie in Zellen, wo sie verarbeitet werden. TL können demnach sowohl bakterielle als auch fungale Siderophore aufnehmen.

Diese Entdeckung hinsichtlich der Abwehr von Pilzinfektionen gelang Wissenschaftlern rund um Bernhard Redl vom Institut für Molekularbiologie der Medizinischen Universität Innsbruck.
Team entdeckte erstes spezifisches Rezeptorprotein
In einer früheren Forschungsarbeit war es Redl und seinem Team gelungen, die Funktionsweise der Lipocaline genauer zu entschlüsseln und als erste ein Lipocalin-spezifisches Rezeptorprotein (LIMR) zu entdecken.

Die Lipocaline, die mit ihrer räuberischen Tätigkeit im Tränenfilm das Auge vor Infektionen schützen, sind auch in der Nasenschleimhaut und anderen sekretorischen Drüsen, etwa in der Lunge, vorhanden.

Die Erkenntnisse aus der TL-Forschung werfen daher nach Angaben der Forscher neues Licht auf die Schutzmechanismen dieser Oberflächengewebe.
Weitere Studien sollen Details klären
In weiteren Untersuchungen wollen Redl und sein Team sich mit den Vorgängen in der Zelle selbst beschäftigen. Ihr spezielles Interesse gilt den Fragen: Wie und wo genau geschieht das Andocken der Lipocaline mit ihrer Ladung an dem Rezeptorprotein, bzw. wie baut die Zelle die Schadstoffe ab?
->   Medizinische Universität Innsbruck
 
 
 
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01.01.2010