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Neues aus der Welt der Wissenschaft |
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Chemie-Nobelpreis 2004 für zellbiologische Forschungen |
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| | | Der diesjährige Nobelpreis für Chemie geht an die israelischen Forscher Aaron Ciechanover und Avram Hershko sowie den US-Amerikaner Irwin Rose für ihre Forschungen zum Proteinabbau in der lebenden Zelle. |
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Entdecker des Ubiquitin-Systems |
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Ausgezeichnet wurden die drei Wissenschaftler für ihre Entdeckung des "Ubiquitin-vermittelten Abbaus von Proteinen", so das Nobelpreiskomitee in seiner Begründung.
Die Auszeichnung ist wie im Vorjahr mit zehn Millionen schwedischer Kronen (1,1 Mio. Euro) dotiert und wird am 10. Dezember, dem Todestag des Stifters Alfred Nobel, in Stockholm überreicht. Ciechanover (57) und Hershko (67) arbeiten am Israel Institute of Technology, Haifa, Irwin Rose (78) ist an der University of California, Irvine, tätig.
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Ubiquitin - omnipräsentes Protein |
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Ubiquitin ist ein - wie der Name sagt - überall vorkommendes (ubiquitäres) Protein. Es findet sich in allen kernhaltigen Zellen, von der Hefe über Insekten und Fische bis zum Menschen.
Dabei unterscheidet sich das Ubiquitin der Hefe nur durch drei Aminosäuren von jenem des Menschen, obwohl zwischen den beiden Spezies eine Milliarde Jahre Evolution liegen. Dass das Protein durch die Jahrtausende so unverändert blieb, ist ein sicheres Indiz für eine besonders wichtige Funktion.
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Proteinabbau ist ein geregelter Prozess |
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In allen Zellen werden laufend Proteine gebildet und wieder abgebaut.
Die Entsorgung der Eiweiße erfolgt dabei nicht wahllos, sondern in einem sehr kontrollierten Prozess, in dem das Ubiquitin eine besondere Rolle spielt.
Einem "Todeskuss" gleich, so das Nobelpreis-Komitee, wird es an jene Proteine geheftet, die entsorgt gehören.
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Markierung von biochemischem Müll |
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Räumliche Darstellung des Ubiquitins |
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So wie Charon in der griechischen Mythologie die Sterbenden in das Reich der Toten begleitete, wandern die mit Ubiquitin markierten, nicht mehr benötigten Proteine dann ihrem "Tod" entgegen.
Abgebaut werden sie in den zellulären Müllschluckern (Proteasomen), wo sie in kleine Stücke zerlegt und entsorgt werden. Die Proteasomen werden dabei nur aktiv, wenn tatsächlich Ubiquitin an einem Protein haftet.
Das Ubiquitin wird kurz vor der Zerstörung wieder abgekoppelt und kann wiederverwendet werden.
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Krankheiten durch gestörten Abbauprozess |
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Dank der drei Preisträger, die ihre Arbeiten in den späten siebziger und frühen achtziger Jahren durchgeführt haben, versteht man nun auf molekularer Ebene, wie die Zellen den Abbau von Proteinen managen, heißt es seitens des Nobelpreiskomitees.
Protein-Abbauprozesse, die über Ubiquitin geregelt werden, kommen u.a. bei der Zellteilung, der DNA-Reparatur, der Qualitätskontrolle von neuproduzierten Proteinen und wichtigen Teilen der Immunabwehr vor.
Wenn der Abbau der Eiweiße nicht korrekt abläuft, können schwere Krankheiten wie Gebärmutterhalskrebs oder Zystische Fibrose die Folge sein. Auf der anderen Seite ermöglicht das Wissen um diese Prozesse die Entwicklung von Medikamenten.
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2003: Auszeichnung für Zellforscher
Im Vorjahr ging der Chemie-Nobelpreis an die beiden US-Forscher Peter Agre von der Johns Hopkins University School of Medicine in Baltimore und Roderick MacKinnon vom Howard Hughes Medical Institute der Rockefeller University, New York, für ihre Arbeiten zur Funktion von Kanälen in der Zellwand, durch die der Austausch von Wasser und Ionen erfolgt. |
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 Chemie-Nobelpreis 2003 |
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Physik- und Medizin-Preis an US-Amerikaner |
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Der Nobelpreis für Physik ging am Dienstag an die drei US-Forscher David J. Gross, H. David Politzer und Frank A. Wilczek für ihre Erklärung der Wechselwirkung zwischen den kleinsten Teilen der Materie, den Quarks.
Am Montag wurden die US-Wissenschaftler Richard Axel und Linda B. Buck für die detailierte Beschreibung des menschlichen Geruchssinns mit dem Medizin-Nobelpreis geehrt.
Es folgen der Literaturnobelpreis am Donnerstag und der Friedensnobelpreis am Freitag. Am Montag kommender Woche schließlich steht die Auszeichnung in den Wirtschaftswissenschaften an.
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Die Nobelpreisträger 2004:
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01.01.2010 |
