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Neues aus der Welt der Wissenschaft |
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Vogelgrippe: Mögliche Schwachstelle gefunden |
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| | | Forscher haben eine Schwachstelle in der Hülle des Virus H5N1 entdeckt. Diese könnte zu effektiveren Medikamenten führen, die gezielter den Eiweißstoff Neuraminidase blockieren. |
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Wie das Wissenschaftsmagazin "Nature" am Mittwoch in seiner Online-Ausgabe berichtete, stießen John Skehel und sein Team vom Londoner National Institute of Medical Research auf diese Besonderheit auf der Hülle des Erregers.
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Der Artikel "The structure of H5N1 avian influenza neuraminidase suggests new opportunities for drug design" ist in der Online-Ausgabe von "Nature" erschienen (17. August 2006, doi:10.1038/nature05114) |
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 Studie |
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Gängige Wirkstoffe blockieren alle Neuraminidase-Typen |
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Alle Grippeviren tragen Hämagglutinin(H) und Neuraminidase(N) auf ihrer Hülle. Die Neuraminidase ermöglicht es dem Virus aus den Wirtszellen zu entkommen, um neue Opfer im Körper zu finden.
Von beiden Enzymen gibt es mehrere Subtypen. Daher werden die unterschiedlichen Grippeviren nach den jeweiligen Ausprägungen der Eiweißstoffe benannt.
Die bisher bekannten Wirkstoffe im Kampf gegen den Vogelgrippevirus H5N1 Oseltamivir (Tamiflu) und Zanamivir (Relenza) zielen darauf ab, die Neuraminidase zu blockieren, um so einen Krankheitsausbruch zu vermeiden.
Die Medikamente wurden auf Basis der kristallinen Neuraminidase-Formen N2 und N9 entwickelt. Glücklicherweise wirken sie auch gegen andere Subtypen.
Deswegen nahmen Wissenschaftler bis jetzt an, dass der aktive Teil des Enzyms für alle Typen gleich sei. Das ist jener Teil, der den Virus von der Zelle trennt und wo auch die Wirkstoffe andocken.
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Weniger Resistenzen durch spezifische Wirkung |
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Nun konnten die britischen Forscher doch eine Abweichung in den eng verwandten Formen N1, N4 und N8 entdecken. Wenn diese Subtypen an das Zielprotein andocken, entsteht ein winziges Loch von einem Nanometer Länge in der Nähe des aktiven Teils.
Diese Besonderheit könnte helfen, neue Medikamente zu entwickeln, die spezifisch auf die jeweilige Subform zielen und deswegen auch weniger schnell zu Resistenzen führt.
[science.ORF.at/APA/AFP, 17.8.06]
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01.01.2010 |
