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Neues aus der Welt der Wissenschaft |
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Neuer Test verspricht bessere BSE-Früherkennung |
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| | | Wissenschaftler haben ein Verfahren zur Früherkennung der Rinderseuche BSE zum Patent angemeldet, das allen gängigen Testmethoden deutlich überlegen ist. Erstmals kann am lebenden Tier schon sehr früh eine Infektion mit den BSE-Erregern nachgewiesen werden. |
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In einem Jahr marktreif |
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Das berichtete das Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen und bestätigte damit einen Bericht der Zeitschrift "Spektrum der Wissenschaft" (April-Ausgabe). Bislang werden im Verdachtsfall ganze Herden getötet, weil nur tote Rinder auf BSE untersucht werden können. Der Test, der auch für Menschen geeignet sei, soll frühestens in einem Jahr marktreif sein.
Der große Vorteil im Vergleich zu heutigen Verfahren liegt darin, dass eine Infektion nachweisbar ist, bevor die Tiere schwer krank sind und besondere Auffälligkeiten zeigen. Bisher können die BSE-auslösenden Prionen im Gehirn oder anderen Risikomaterialien der Tiere nur im Spätstadium der Erkrankung festgestellt werden.
Dem Bericht zufolge haben der emeritierte Göttinger Nobelpreisträger Manfred Eigen und Detlev Riesner (Universität Düsseldorf) den Test bei Versuchen an der Rückenmarksflüssigkeit von Creutzfeldt-Jakob-Patienten entwickelt.
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Die Unbedenklichkeit jeder Scheibe Wurst nachprüfen
Zurzeit kann eine Infektion erst sehr spät bei einer Konzentration von mehreren Billionen Prionen pro Kilogramm Gewebe oder Flüssigkeit belegt werden. Der neue Test dagegen liefert tausendfach empfindlichere Werte, hieß es. Absolute Sicherheit bieter aber auch dieses Verfahren nicht, da es auf die für eine Infektion ausreichende Menge von 100.000 Prionen noch nicht anspricht. Langfristig sind die Experten aber optimistisch, den Test zu verfeinern, um die Unbedenklichkeit jeder Scheibe Wurst belegen zu können. |
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Zwei Sorten von Antikörpern |
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Das neue Verfahren arbeitet mit zwei Sorten von Antikörpern, die sich spezifisch an zwei verschiedene Stellen des Prion-Proteins anheften können. Diese binden sowohl an normale im Rückenmark schwimmende Prionen als auch an die Prion-Ketten in infizierten Menschen oder Tieren. Während ein harmloses Prion jedoch nur maximal zwei mit verschiedenen Fluoreszenzfarbstoffen markierte Antikörper binden kann, lagern sich an eine Kette mehrere hundert Antikörper beider Sorten.
(dpa)
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01.01.2010 |
