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Wiener Forscher klären "molekulare Putzkolonne"  
  Die Funktionsweise eines molekulares Aufräumkommandos in Bakterienzellen haben Wissenschaftler um Tim Clausen vom Wiener Institut für Molekulare Pathologie (IMP) aufgeklärt.  
Gefährliche Proteindefekte
Eiweißstoffe - Proteine - sind an praktisch allen lebenswichtigen Prozessen in der Zelle beteiligt. Die Zelle betreibt daher einen erheblichen Aufwand, die jeweils nötigen Proteine in der geforderten Menge zu produzieren.

Aber auch nach der Herstellung bedarf es einer ständigen Kontrolle, ob die teils kompliziert gebauten und gefalteten Eiweiße immer noch korrekt funktionieren. Defekte Proteine können eine tödliche Gefahr für die Zelle und den ganzen Organismus darstellen und beim Menschen zu Krankheiten wie etwa Morbus Parkinson, Creutzfeld-Jacob (BSE) oder Alzheimer führen.
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Die Studie "Structural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP" von Tim Clausen et. al. ist online in Nature erschienen (DOI: 10.1038/nature07004).
->   Abstract der Studie
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Zellinterne Reaktionskammer
Ein internationales Forscherteam um Tim Clausen vom Wiener Forschungsinstitut für Molekulare Pathologie (IMP) hat nun anhand von Bakterien die Funktionsweise des molekularen Aufräumkommandos untersucht.

In Escherichia coli Bakterien wird diese Qualitätskontrolle unter anderem durch das Protein DegP abgewickelt. "Das DegP-Molekül kann die eigene Größe und Aktivität an seine Kunden, die Proteine, anpassen", erklärte Clausen. Es lagern sich mehrere DegP-Moleküle aneinander, bis das jeweilige Ziel-Protein vollständig eingekapselt ist. Im Inneren, gleichsam der Reaktionskammer wird dann getestet, repariert oder das Protein in seine Bestandteile zerlegt.
Kampf gegen Bakterien
Die neuen Einblicke in die Arbeitsweise von DegP sollen helfen, bakterielle Infektionen besser zu bekämpfen. Werden beispielsweise durch eine heftige Immunantwort viele Proteine in der Zellhülle des Bakteriums geschädigt, so müssen diese möglichst rasch ersetzt werden. Dies gelingt den Bakterien mithilfe des Proteins DegP.

"Durch einen hohen DegP-Betrieb sind krankheitserregende Bakterien in der Lage, den Immunattacken des menschlichen Körpers immer wieder zu trotzen", so der Wissenschafter. Gelänge es jedoch, die molekulare Müll-Entsorgungsanlage der Bakterien durch Wirkstoffe zu unterbinden, könnten die Krankheitserreger vernichtet werden.
Hilfe bei Parkinson und Alzheimer
Die Forscher erhoffen sich durch die Arbeiten auch neue Erkenntnisse für bestimmte Krankheiten. Denn auch im Menschen arbeiten dem DegP verwandte Proteine.

Diese werden etwa mit Alzheimer und Parkinson in Verbindung gebracht, da bei diesen Krankheiten funktionsuntüchtige Proteine nicht rechtzeitig entfernt werden, verklumpen und Nervenzellen absterben lassen.

[science.ORF.at/APA, 21.5.08]
->   Tim Clausen
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01.01.2010