 |
|
|
|
|
|
 |
 |
Neues aus der Welt der Wissenschaft |
|
|
|
|
|
|
Eiweißbindung hält Muskeln zusammen |
|
| | | Deutsche Forscher haben herausgefunden, warum Muskeln bei Beanspruchung nicht einfach auseinanderfallen. Demnach sind winzige Eiweißmoleküle in den Fasern die eigentliche Ursache der Kraft. |
|
|
|
|
|
|
|
|
| |
Durch die Untersuchung der mechanischen Eigenschaften einzelner Eiweißmolekülen haben die Biologen und Physiker festgestellt, wie die zwei wesentlichen Eiweißbausteine Titin und Telethonin zusammenarbeiten. Die neuen Erkenntnisse könnten auch für die Nanotechnologie bedeutsam sein.
|
|
Die Studie "The Titin-Telethonin complex: A directed, super stable molecular bond in the muscle Z-disk" von Morten Bertz et al. ist in den "Proceedings of the National Academy of Sciences" (21. Juli 2009, DOI: 10.1073/pnas.0902312106) erschienen. |
|
|
 Zum Abstract der Studie (sobald online) |
|
|
|
|
|
|
Biologische Nanobausteine |
|
| |
Die eigentliche Ursache für die Kraft unserer Muskeln resultiert aus Nanometer kleinen biologischen Bausteinen. Ein Schlüsselelement ist dabei das Eiweiß Titin, das größte Protein im menschlichen Körper überhaupt. Es ist hochelastisch und sorgt dafür, dass die Muskelfasern nach der Dehnung wieder in ihre Ruheposition zurück finden.
Auch bei einer Vielzahl weiterer Muskelfunktionen spielt das Riesenprotein eine wichtige Rolle. In einer "Z-Scheibe" genannten Struktur ist es mit dem für den Kontraktionsvorgang wichtigen Protein Aktinin und einem weiteren Protein, dem Telethonin, verbunden.
|
|
|
|
|
|
Mechanische Stabilität gemessen |
|
| |
Im Jahre 2006 zeigten Forschungsarbeiten, dass das Telethonin als Bindeglied zwischen Titin-Ketten fungiert. Simulationsrechnungen deuteten darauf hin, dass die beiden Moleküle durch starke Wasserstoffbrücken zusammen gehalten werden. Doch wie das genau funktioniert, konnten die Untersuchungen nicht ans Tageslicht bringen.
Dem Team um Matthias Rief und Morten Bertz von der TU München sowie den Molekularbiologen um Matthias Willmanns am Hamburger European Molecular Biology Laboratory (EMBL) gelang es nun erstmalig, die mechanische Stabilität des Titin-Telethonin-Komplexes direkt zu messen.
|
|
|
|
|
|
Stärkste natürliche Proteinbindung |
|
| |
"Unsere Messungen zeigten, dass die Bindung extrem stark ist, aber nur in Richtung der Beanspruchung", so Rief. "Die makroskopische Funktion des Muskels, nämlich Zusammenziehen und Entspannen, wird also in der Nanowelt der Proteinmoleküle exakt widergespiegelt."
Mit einer in Garching entwickelten Methode können die Forscher einzelne Moleküle an der hochempfindlichen Spitze eines Rasterkraft-Mikroskops befestigen. Mit diesem ziehen sie am Molekül und können so seine mechanischen Eigenschaften direkt messen.
Ihre Messungen zeigten nun, dass der Titin-Telethonin-Komplex in Arbeitsrichtung die stärkste jemals in der Natur gefundene Protein-Bindung aufweist. Wurde der Komplex in einer anderen Richtung auseinander gezogen, so ließ er sich leicht lösen.
|
|
|
|
|
|
Vorbild für Nanotechnologie |
|
| |
Die Forscher vermuten in der richtungsabhängigen Protein-Bindung ein wichtiges Konzept, das die Natur an vielen Stellen nutzt, an denen Organismen mechanischer Beanspruchung unterliegen.
Ein genaueres Verständnis dieser Konzepte könnte sowohl die physiologische Forschung und die Entwicklung biomedizinischer Lösungen voran bringen als auch biomimetische Entwicklungen in der Nanotechnologie inspirieren.
[science.ORF.at/idw, 21.7.09]
|
|
|
01.01.2010 |
